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Asparaginsäure <Asparaginsäure> СУЩ. f

Asparaginsäure
acido m aspartico

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Die Aminosäuren Serin, Asparagin, Asparaginsäure und Prolin als N-terminale Aminosäure ergeben kein eindeutiges Ergebnis im Kaiser-Test.
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Die L -Asparaginsäure gehört dagegen zusammen mit L -Glutaminsäure zu den stimulierenden Aminosäuren.
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So racemisiert pro Lebensjahr 0,14 % der Asparaginsäure in den Augenlinsen.
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Wenn von „Asparaginsäure“ ohne weiteren Namenszusatz (Deskriptor) gesprochen wird, ist gemeinhin L -Asparaginsäure gemeint.
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Die betroffenen Aminosäuren des Proteins sind meistens Serin, Threonin oder Tyrosin (Eukaryoten), beziehungsweise Asparaginsäure oder Histidin (Prokaryoten).
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Bei Arteriosklerose, Lungenemphysem, Presbyopie, grauem Star sowie Degenerationserscheinungen des Knorpels und Gehirns wird die Racemisierung von Asparaginsäure als relevanter pathologischer Faktor gesehen.
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In einmolarer Natronlauge racemisiert dagegen Serin am schnellsten, dann folgen Asparaginsäure, Phenylalanin, Glutaminsäure und Valin.
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Im aktiven Zentrum der Aldolase liegen die Aminosäureseitenketten von Asparaginsäure und Lysin vor.
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Die Zahndurchbruchszeiten, die Wurzeldentintransparenz, der Racemisierungsgrad der Asparaginsäure im Dentin und der Grad der Zementannulation erweitern das Methodenspektrum.
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Besonders leicht racemisieren Asparagin und Asparaginsäure, wenn in unmittelbarer Nachbarschaft ein Glycin in der Peptidsequenz enthalten ist.
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