Was passiert mit der dritten Aminosäure der katalytischen Triade, Asp102 ?
Diese Asparaginsäure gelangt nie in Bindungsabstand zum Substrat.
Trotzdem hat diese Aminosäure eine wichtige Rolle: sie ist Teil eines Wasserstoffbrücken-Netzwerkes ( zu dem katalytischen His57 und dem Faltblatt-bildenden Ser214 ) und generiert das elektrostatische Potential des Reaktionszentrums.
www.biologie.uni-hamburg.deNow what about the third triad amino acid, Asp102 ?
It never gets into bonding distance to the substrate.
The nevertheless important role of this residue is to maintain a hydrogen bond network ( to the catalytic His57 and the sheet-forming Ser214 ) and set the electrostatic potential of the reaction center.
www.biologie.uni-hamburg.deReaktions-Zwischenstufen bei der Proteolyse durch Elastase
Kennzeichnend für Serin-Proteasen ist die katalytische Triade der Aminosäuren Serin, Histidin und Asparaginsäure, die in allen Enzymen dieses Typs konserviert ist.
In Elastase ( in diesem Beispiel aus Schweinepankreas ) sind Ser195, His57 und Asp102 beteiligt, außerdem ein essentielles Wassermolekül.
www.biologie.uni-hamburg.deReaction intermediates in proteolysis by elastase
The hallmark of serine proteases is the catalytic triad of the amino acids Ser, His and Asp conserved in all enzymes of this group.
In elastase ( in this example from porcine pancreas ) Ser195, His57 and Asp102 are involved, as well as an essential water molecule.
www.biologie.uni-hamburg.deUnterhalb des oberen Ringes aus Glutaminsäure ( E111 ) und Lysin ( K110, K147 ) liegt ein weiterer Lysin-Ring ( K116 ).
Zwischen diesem und dem unteren Ring aus Asparaginsäure ( D127 ) und Lysin ( K131 ) ist ein Abstand von 28 Å; dieser Teil des Hämolysins ist in die Membran der befallenen Zelle integriert.
Das Lumen des Fasses wird durch die hineinragenden Seitenketten eingeengt, der effektive Durchmesser ist 14 Å.
www.biologie.uni-hamburg.deBelow the belt of glutamic acid ( E111 ) and lysine ( K110, K147 ) there is another belt of lysines ( K116 ).
Between this and the lower belt of aspartic acid ( D127 ) and lysine ( K131 ) there is a distance of 28 Å; this part of the hemolysin is inserted in the membrane of the target cell.
The lumen of the barrel is constricted by side chains projecting into the barrel, the remaining opening has a diameter of 14 Å.
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